PROPIEDAD ESPUMANTE DE LAS PROTEÍNAS

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Las tortas, la crema batida e incluso la cerveza son alimentos consumidos con bastante regularidad por toda la población y es que son productos de buen sabor y textura que los hace atractivos. Pero, ¿que sería si encontrásemos bizcochos duros, crema batida aguada y una cerveza sin su característica espuma? Tal vez dejarían de ser consumidos a pesar de su buen sabor. Es por eso la importancia de las propiedades funcionales de las proteínas que mejoran el aspecto y textura de los alimentos. Dentro de ellas tenemos a la propiedad espumante, la cual consiste en la formación de una fase acuosa continua y una fase gaseosa dispersa.

Las propiedades de textura únicas y la sensación en la boca que los productos con esta propiedad dejan, se deben a las diminutas burbujas de aire dispersas en todo el alimento. En mucho de estos productos, las proteínas son su componente mayoritario y por lo tanto son los agentes activos de superficie principales que ayudan a la formación y estabilización de la fase gas dispersa.

Las espumas siguen 3 pasos principales para formarse. Primero, la proteína globular soluble se difunde por la interfase gas/agua, concentrándose y reduciendo la tensión superficial. Segundo, las proteínas se desdoblan en la interfase orientando su lado polar hacia las moléculas de agua; lo cual resulta en una orientación de la molécula proteica hacia el lado hidrofílico e hidrofóbico. Por último, los polipéptidos interactúan para formar una película delgada con una posible desnaturalización parcial y coagulación. Las proteínas rápidamente son adsorbidas en la interfase y forman una película estable alrededor de las burbujas, las cuales promueven la formación de una espuma.

En general, el burbujeo, batido o agitado de una solución proteica crea espumas estabilizadas por proteínas.  La propiedad espumante de una proteína se refiere a su habilidad de formar una película delgada y resistente en una interfase líquido-gas, de manera que grandes cantidades de burbujas de gas puedan ser incorporadas y estabilizadas. Las propiedades espumantes son evaluadas de diferentes maneras. La capacidad espumante de una proteína se refiere a la cantidad de área interfacial que puede ser creada por la proteína y puede ser expresado como el volumen de espuma estable (overrun) o el poder espumante (FP). La proteína debe migrar a la interfase, adsorberse y reorganizarse. Las proteínas de bajo peso molecular, solubles y flexibles, forman espuman con alta capacidad de retención de aire, sin embargo, dichas espumas pueden ser inestables. La proteína debe formar un film rígido y viscoelástico estable que rodee a la burbuja de gas. Las proteínas que interactúan con moléculas vecinas, que polimericen, o que tengan alto peso molecular y puedan formar múltiples capas, aumentarán la estabilidad de la espuma.

Donde:   VA = Volumen de la espuma
VL = Volumen del líquido inicial

En espumas, las burbujas de aire dispersas, en la fase continua de capas líquidas delgadas, pueden variar de tamaño oscilando entre 1 μm hasta varios centímetros de diámetro. Dichas variaciones afectarán directamente a la tensión superficial y viscosidad de la fase líquida. Una distribución homogénea de burbujas pequeñas le brinda al alimento suavidad y ligereza, así como un incremento de la dispersión y perceptibilidad de los aromas.

Factores que afectan la estabilidad de la espuma

En general muchas propiedades espumantes se ven afectados principalmente por la concentración de proteína que contenga el alimento. A mayor concentración de proteína más rígida será la espuma, esto se debe a la formación de pequeñas burbujas y a la alta viscosidad de la fase acuosa. Entonces, la estabilidad de la espuma se verá incrementada por el aumento de concentración de la proteína, ya que esto aumenta directamente la viscosidad y facilita, por lo tanto, la formación de películas proteicas, cohesivas y en multicapas en la interfase.

La capacidad espumante alcanza su máximo valor en algún punto durante el incremento de la concentración de la proteína. Algunas proteínas, por ejemplo, la albúmina, son capaces de formar espumas relativamente estables a una concentración del 1%, mientras la proteína aislada del suero de leche se hará estable a una concentración en un rango de 2-5%. En general, la mayoría de proteínas alcanzan su valor máximo de capacidad espumante en un 2-8% de concentración proteica, donde la concentración interfacial de proteínas en la espuma se encuentra en un rango de 2-3 mg/m2.

Existen, además, otros factores que se deben tener en cuenta para mantener la espuma en un alimento, estos son: el pH, la presencia de sales, la presencia de azúcares y la presencia de lípidos.

En el caso del pH, las espumas muestran estabilidad cerca a un pH isoeléctrico, ya que la carencia de interacciones de repulsión favorecen las interacciones proteína-proteína y por lo tanto la formación de una película viscosa en la interfase. Además, una gran cantidad de proteína es absorbida en la interfase a ese punto, debido a la falta de fuerzas de repulsión en la interfase y las moléculas absorbentes. Estos dos factores son determinantes para mejorar la capacidad espumante y la estabilidad.

El efecto de la adición de sales en las propiedades espumantes dependen del tipo de sal y las características de solubilidad de la proteína en la solución salina. La capacidad espumante y la estabilidad de la mayoría de proteínas globulares, como albúmina de huevo, gluten, entre otras, incrementan con el incremento de la concentración de NaCl. Esto se atribuye a la neutralización de las cargas de los iones salinos. Sin embargo, algunas proteínas como la del suero de leche exhiben un comportamiento opuesto.

Efecto de la adición de azúcares. La adición de sacarosa (en su mayoría) a soluciones proteicas, usualmente causa que la espuma sea más estable, debido a un incremento en la viscosidad de la fase, la cual reduce la velocidad de drenado del fluido de las micelas. Por otro lado, la capacidad espumante disminuye, esto es porque la proteína es menos capaz de desdoblarse y se adsorbida en la inferfase. Es por eso que se recomienda añadir el azúcar luego del batido, por ejemplo al preparar merengue.

Efecto de la adición de lípidos. Debido a que los lípidos (especialmente fosfolípidos) son más activos en la superficie que las proteínas, los lípidos se adsorben mejor en la interfase gas-agua e inhibe la adsorción de las proteínas durante la formación de la espuma. Las películas formadas por lípidos carecen de propiedades cohesivas y viscoelásticas para poder soportar la presión interna de las burbujas en una espuma, estas burbujas se expanden y colapsan rápidamente durante el batido. Es por eso que un suero al cual se han extraído la grasa, forma mejor y más estable espuma que un suero sin desgrasar.

Bilbiografía:

  1. Fennema R. Owen. (2000). Química de los alimentos. Segunda edición. España, Editorial Acribia.
  2. J. F. Zayas. (1997). Functionality of Proteins in Food.  Springer-Verlag Berlin Heidelberg
  3. Foegeding, E. & Luck, P.J. & Davis, J.P.. (2006). Factors determining the physical properties of protein foams. Food Hydrocolloids. 20. 284-292. 10.1016/j.foodhyd.2005.03.014.

 

 

 

 

PROPIEDAD EMULSIFICANTE DE LAS PROTEÍNAS

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Las proteínas son ingredientes importantes en la industria alimentaria no solo debido a su alto valor nutricional sino también debido a sus propiedades funcionales. Estas propiedades son producto de las interacciones fisicoquímicas entre los componentes de un alimento. Estas interacciones pueden involucrar moléculas de solvente, moléculas de soluto, otras moléculas de proteínas o sustancias que están dispersas en el solvente. Entre  las propiedades mayormente empleadas se encuentran las propiedades de superficie: las propiedades espumantes y emulsificantes, las cuales son muy empleadas en la industria alimentaria.

Un gran número de alimentos son emulsiones, dispersiones y espumas y en estos sistemas, las proteínas (gracias a su propiedades emulsificantes) en conjunto con los lípidos y carbohidratos son estabilizantes importantes. Las emulsiones están definidas como una dispersión de dos o más líquidos inmiscibles en los cuales uno se encuentra disperso en los demás a manera de pequeñas gotas (0,1-100 um). En la industria alimentaria las emulsiones son de dos tipos mezclas de aceite/agua (O/W: leche, cremas, aliños de ensalada, mayonesa y sopas) y agua/aceite (W/O: margarina y mantequilla).

La propiedad emulsificante de las proteínas es la responsable de que estas macromoléculas participen en la formación y estabilización de las emulsiones, debido a la naturaleza anfifílica (presentan grupos hidrofílicos e hidrofóbicos) y a las habilidades de formación de películas.  Cuando las proteínas son usadas para preparar emulsiones, el sistema se convierte en uno más complejo debido a que se forma una nueva área superficial.

Las emulsiones son mezclas termodinámicamente inestables de líquidos inmiscibles, si se les aplica energía los componentes de la emulsión pueden estar dispersos pero un incremento en la energía de la superficie produce que las dos fases se fundan (coalescencia) a menos que exista una barrera de energía que lo impida. Las gotas dentro de la emulsión se pueden estabilizar añadiendo moléculas que son parcialmente solubles en ambas fases, en la industria alimentaria se emplean una serie de pequeñas moléculas emulsificadores. La proteínas son capaces de desplegarse en la interfase (agua /aceite) y cumplir esta función, las proteínas recubren las gotas de grasa y proporciona una barrera de energía que permite la unión de partículas y la separación de fases.

Las proteínas son mucho más grandes y más complejas que otras moléculas emulsificadoras simples, la formación de una emulsión estabilizada por proteínas requiere que  una molécula de proteína alcance la interfase (agua/aceite) y luego se despliegue para que sus grupos hidrofóbicos puedan entrar en contacto con la fase lipídica.  En consecuencia, la capacidad de  formar una emulsión (cantidad de gramos de aceite por gramos de proteína retenida) tiene a ser menor con las moléculas emulsificadoras simples. Sin embargo, una vez que las moléculas de proteínas alcancen la interfase, se pueden formar películas viscoelásticas resistentes que soporten tensiones mecánicas y proporcionen  estabilización electrostática (dependendiendo de las condiciones del solvente) y estabilización estérica (dependiendo de la proteína).

Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas juegan un papel importante en la determinación de las habilidades emulsificadoras. Por ejemplo, la hidrofobicidad influye en que la proteína pueda adsorberse sobre el lado lipídico de la interfase, si esto ocurre de manera adecuada se tiene una mayor capacidad de formar la emulsión. En contraste, la carga superficial de la proteína influye en su solubilidad en la fase acuosa, donde se desea una alta solubilidad para tener mayores velocidades de difusión a  la interfase. Cuando se  forma una película viscoelástica, las gotas de la emulsión pueden tener carga positiva o negativa dependiendo de si el pH de la emulsión está por encima o por debajo del punto isoeléctrico de la proteína.  Si existe una alta repulsión electrostática entre las gotas de aceite la emulsión tiene una mayor  estabilidad, mientras que en condiciones de pH cercanos al punto isoeléctrico de la proteína dominan los fenómenos de floculación y agregación lo cual conduce a la coalescencia e inestabilidad.

BIBLIOGRAFÍA:

  • Lam, R. S. H., & Nickerson, M. T. (2013). Food proteins : A review on their emulsifying properties using a structure – function approach. Food Chemistry, 141(2), 975–984.
  • Pearce, K. N., Kinsella, J. E. (1978) Emulsifyng Properties of Proteins: Evaluation of a Turbidimetric Technique. Agric. Food Chem. 26 (3), 716- 723.
  • Cabra, V., & Arreguín, R. (2008). Emulsifying properties of proteins. Soc. Quím. Méx. 2(2), 80-89.

PROPIEDAD GELIFICANTE DE LAS PROTEÍNAS

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PROPIEDAD GELIFICANTE DE LAS PROTEÍNAS

Una de las principales propiedades de las proteínas es su capacidad para formar distintas estructuras en los alimentos como espumas (merengue), emulsiones (mayonesa, manteca), geles (gelatina, clara de huevo duro) y masas (panes). Aunque son estructuras con características muy diferentes todas tienen en común que se forman a partir de la proteína desnaturalizada, es decir, la proteína tiene que perder su estructura nativa y reacomodarse para formar las nuevas estructuras.

Los geles son redes tridimensionales capaces de retener mucha agua en su interior. Para que pueda formarse es necesario que haya un balance entre las fuerzas atractivas que mantienen unidas a las cadenas proteicas adyacentes y las fuerzas repulsivas que permiten que se formen huecos o cavidades donde queda retenida el agua. De lo contrario, pueden ocurrir dos cosas: si las fuerzas atractivas predominan, las proteínas tienen demasiados puntos de contacto y las cavidades no se forman o son muy pequeñas, dando como resultado un precipitado.

En cambio, si predominan las fuerzas repulsivas y las cadenas no pueden acercarse lo suficiente, la red no se forma.

En la Tabla 1 se resumen estas fuerzas:

Como ejemplos de geles, se encuentra la gelatina y la clara de huevo duro. La gelatina es una proteína soluble que se obtiene por hidrólisis del colágeno, que es otra proteína pero insoluble, que forma parte del tejido conectivo de la piel, músculos y tendones de los animales. Las moléculas de gelatina forman una estructura tridimensional gracias a que las cadenas interaccionan entre sí principalmente mediante puentes de hidrógenos.

Este tipo de interacciones se forman en frío y se rompen al aumentar la temperatura. Es por este motivo que para formar un gel de gelatina, es necesario colocarlo en la heladera y una vez que el gel se formó, si permanece un tiempo a temperatura ambiente, se desarma (Figura 2). Este ciclo se puede repetir muchas veces, dando a este tipo de gel la característica de reversible.

La clara de huevo está compuesta por 88% de agua y 12% de proteína, de los cuales la albúmina es la más importante. Esta proteína también tiene la capacidad de formar geles, pero a diferencia de los de gelatina, son irreversibles. Esto se debe a que la estructura tridimensional que se forma luego que la albúmina se desnaturaliza por calor (cuando se hierve o fríe un huevo), se estabiliza por uniones disulfuro, que son enlaces covalentes y por lo tanto, la energía que se necesitaría para romperlos, destruiría también los enlaces peptídicos (también covalentes).

Las proteínas alimentarias que presentan mejores propiedades gelificantes son:

a) Proteínas miofibrilares: la gelificación térmica de estas proteínas es fundamental en la textura de numerosos productos cárnicos. Así. Por ejemplo, influye en la textura de las carnes reestructuradas y ayuda a estabilizar la emulsión de las salchichas y otros productos cocidos.

b) Las micelas de caseína, al ser capaces de gelificar y provocar una coagulación, se utilizan para la preparación de cuajadas y elaboración de quesos, leches, fermentadas y postres lácteos.

c) Las proteínas de lactosuero, presentan buenas propiedades gelificantes a temperaturas de 70-80 ºC. Se utilizan en la elaboración de postres lácteos, yogures y requesón.

d) Las proteínas de la clara de huevo presentan las mejores propiedades gelificantes, por lo que se utilizan de forma habitual como agente ligante en la fabricación de derivados cárnicos, pastelería, etc.

BIBLIOGRAFÍA:

  1. Fennema R. Owen, 2000, Química de los alimentos, Segunda edición, España, Editorial Acribia, página 153
  2. Blanco A., 2006, Química biológica, Octava edición, Argentina, Editorial Ateneo, página 21
  3. Rembado M. 2009, La química en los alimentos, Argentina, Editorial Ministerio de educación de la nación, Página 60

Métodos biológicos para prevenir la formación de acrilamida

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La acrilamida es un compuesto orgánico que ha sido identificada como un contaminante en diversos alimentos cocinados y procesados a altas temperaturas (por ejemplo, papas fritas, papas fritas, pan y cereales)  y bebidas como el café. La acrilamida está clasificada como un potencial cancerígeno en humanos, además de que algunos estudios en animales informan que podría  ser neurotóxica y tener efectos adversos sobre la reproducción masculina. Debido a estos posibles efectos, se han establecido métodos para la mitigación de este compuesto durante la producción de alimentos en la industria.

Existen diversos métodos para la eliminación de acrilamida, entre ellos se encuentran los métodos biológicos. Estos métodos involucran la reducción de asparagina y los azúcares reductores (precursores de la acrilamida), estos compuestos están bajo control genético por tanto los niveles pueden variar entre los diversos tipos de alimentos. Por lo tanto, el mejoramiento de las concentraciones de asparagina libre y azúcares reductores puede ayudar a la reducción de niveles de acrilamida en los alimentos.

Dentro de los métodos biológicos  más empleados para la mitigación de acrilamida, se encuentra la adición de la enzima asparaginasa. La adición de esta enzima ayuda a reducir el contenido de asparagina convirtiéndolo a ácido aspártico, lo cual reduce la concentración de acrilamida en algunos productos alimenticios elaborados con harina de papas. La asparaginasa se podría emplear para productos alimenticios fabricados con materiales licuados o en papilla. El uso de esta enzima puede reducir la acrilamida en papas fritas (chips), sin embargo la cantidad de asparaginas en los productos de papas crudas es tan alta que para obtener una reducción significativa de acrilamida es necesario añadir una gran cantidad asparaginasa. Esto último puede excluir el uso de esta enzima para algunos productos a base de papa. Asimismo, también se ha comprobado que la adición de asparaginasa reduce la asparagina en los productos duros a base de masa de trigo como galletas y las galletas cracker.

Referencias Bibliográficas

  1. CODEX ALIMENTARIUS  FAO/WHO (2019) Código de prácticas para reducir el contenido de acrilamida en los alimentos

<http://www.fao.org/fao-who-codexalimentarius/codex-texts/codes-of-practice/es/>

  1. Morales F., Capuano E., Flogiano V. (2008). Mitigation Strategies to Reduce Acrylamide Formation in Fried Potato Products. 100, 89–100.
  2. Foot, R. J., Haase, N. U., Grob, K., & Gondé, P. (2007). Food Additives & Contaminants Acrylamide in fried and roasted potato products : A review on progress in mitigation. 24 (S1), 37–46.
  3. Zeb Alam (2019) Food Frying: Chemistry, Biochemistry and Safety. pp 425-426

 

Eliminación de la Acrilamida en el proceso de cocción de alimentos por métodos químicos.

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¿A quién no le ha apetecido comer un pan recién salido del horno, cuya corteza sea dorada? o ¿unas papas fritas crocantes acompañando a un pollo broaster bien crujiente? Creo que nadie puede negar que el color y la textura de dichos alimentos influyen directamente en el sabor y aroma que emanan. Sin embargo, hoy se sabe que este color dorado y ese sabor tan particular se debe, en su mayoría, a reacciones de Maillard. La reacción de Maillard es conocida como una reacción no enzimática de pardeamiento.

Según Hodge (1953), la reacción de Maillard se divide en 3 principales etapas identificadas por su coloración en el proceso. La primera etapa consta de la condensación de aminoácidos y azúcares reductores seguido del rearreglo de Amadori donde la 1-amino-1deoxi-2-cetona se forma. En la segunda etapa se produce la deshidratación y fragmentación de las moléculas de azúcar, mientras que los aminoácidos son degradados. Productos derivados de la ruptura del  Hidroximetilfurfural se forman, tales como el piruvaldehído y el diacetilo.  Esta etapa intermediaria puede mostrar una ligera coloración amarillenta. Por último, en la tercera etapa, se produce una condensación aldólica formándose un compuesto nitrogenado heterocíclico, la melanoidina, la cual es la responsable del conocido color dorado en alimentos fritos u horneados.

Tamanna, N. (2014). Etapas de la reacción de Maillard. [Figura]. Recuperado de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4745522/

Dependiendo de cómo se procese el alimento, diferentes productos de Maillard se formarán, los cuales pueden ser tanto beneficiosos como perjudiciales para la salud. Se ha reportado que la melanoidina actúa como un buen antioxidante y presenta efectos antibióticos, por otro lado, los compuestos como la carboximetil lisina aumenta la propensión a desarrollar diabetes, mientras que la acrilamida está relacionado a efectos carcinogénicos. Siendo todos estos compuestos productos de la reacción de Maillard.

Para poder evitar la formación de compuestos tóxicos, específicamente la acrilamida, es importante comprender como dicha sustancia se produce. Durante el proceso de Maillard, el aminoácido Asparagina reacciona con un azúcar reductor como la glucosa y luego de las etapas correspondientes, la acrilamida se forma. Diversos métodos han sido propuestos, uno de los más utilizados es el uso de enzimas como la asparaginasa. Sin embargo, nuevos métodos han ido surgiendo en el camino, como el uso de sulfito de sodio, compuesto antipardeamiento. Lamentablemente, muchos individuos han mostrado sensibilidad a dicho compuesto; debido a esta desventaja, Friedman (2003) propone el uso de aminoácidos sulfurados como la cisteína y derivados para eliminar la producción de acrilamida por competencia.  Estos compuestos presentan efectos antioxidantes y antitóxicos debidos a una serie de mecanismos entre los cuales se encuentran su capacidad para actuar como agentes reductores, secuestrantes de oxígeno, fuertes agentes nucleofílicos que atrapan a electrófilos e intermediarios, entre otros.

Según el estudio realizado como Friedman (2003) lograron comprobar que el uso de cisteína y derivados es tan efectivo como el uso de sulfito de sodio en prevenir pardeamiento en distintos alimentos, como manzanas, papas, jugo de frutas y alimentos que contienen proteínas como la leche en polvo y la harina de soya. Entonces se podría inferir que al evitar el pardeamiento, los niveles de acrilamida de reducirían considerablemente, como también la reacción entre la cisteína y la acrilamida directamente, eliminará dicho contaminando de la ecuación.

Friedman M. (2003). Reacción de alquilación de una proteína cisteínica por acrilamida. [Figura]. Recuperado de https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14705871

Debido a que la acrilamida presenta dos sitios activos, el enlace doble conjugado y un grupo amida. El doble enlace electrofílico puede participar en reacciones nucleofílicas con grupos funcionales hidrogenados activos tanto in vitro como in vivo, incluyendo el grupo SH de la cisteína, homocisteína y glutatión, y grupos amino de los aminoácidos libres y residuos protéicos N-terminales de aminoácidos como la lisina y el grupo NH del anillo de la histidina.

En el estudio realizado por Hongwei S. et al (2013) utilizaron varios aminoácidos, desde asparagina como referencia, ácido aspartico, cisteína, glicina, ácido glutámico, glutamina, metionina, tirosina y lisina; obteniendo excepcionales resultados con la cisteína (alrededor de 94%), como también con la lisina y la glicina. Estos 3 aminoácidos fueron añadidos en un ratio molar de 60 a 1 para la cisteína y la glicina y de 80 a 1 para la lisina, donde la acrilamida se eliminó casi por completo del sistema de reacción. La eficiencia de eliminación de la acrilamida se vió favorecida también con la adición de glucosa.  Se hicieron pruebas a diferentes pHs, donde los resultados obtenidos sustentaron que el pH tenía una influencia poco significativa en la eficiencia de eliminación.

La acrilamida es un compuesto que presenta un grupo  α,β-insaturado el cual, como se mencionó anteriormente, es suceptible a ataques nucleofílicos a partir de la reacción de Michael. Sin embargo, en dicha reacción 2 productos pueden formarse. Cuando una molécula de AA reacciona con una molécula de acrilamida, se forma el producto 1, el cual es inestable, descomponiéndose rápidamente. Por lo tanto, aquellos AA que formen el producto 1 con la acrilamida, mostrarán valores de eficiencia de eliminación bajas. A diferencia de los AA que reaccionan para formar el producto 2, en donde 2 moléculas de AA reaccionan con 2 moléculas de acrilamida; caso de la lisina, glicina y cisteína. Con buenos valores de eficiencia de eliminación.

En conclusión, métodos químicos eficientes para la eliminación de acrilamida en alimentos se han comprobado. El método por adición de AA siendo uno de los más efectivos, siempre teniendo en cuenta el ratio de concentración AA-acrilamida, como la adición de glucosa al sistema.

Referencias Bibliográficas

  1. Friedman, M. (2003). Chemistry, Biochemistry, and Safety of Acrylamide. A Review. Journal of Agricultural and Food Chemistry, Vol. 51, pp. 4504-4526.
  2. Mahmood, N. T. (2015). Food Processing and Maillard Reaction Products: Effect on human health and nutrition. International Journal of Food Science, Vol. 2015.
  3. Suin Hongwei, Y. X. (2013). The effects of amino acids on removal of acrylamide in a model reaction system. Frontiers of Agriculture and Food Technology , Vol 1. pp. 059-061.
  4. Wendie L. Claeys, K. D. (2005). Effect of Amino Acids on Acrylamide Formation and Elimination Kinetics. Biotechnology , pp. 1525-1530.

 

 

 

 

 

 

MÉTODOS INDUSTRIALES PARA PREVENIR LA FORMACIÓN DE ACRILAMIDA EN ALIMENTOS

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MÉTODOS INDUSTRIALES PARA PREVENIR LA FORMACIÓN DE ACRILAMIDA EN ALIMENTOS

La acrilamida es un compuesto orgánico de bajo peso molecular, muy hidrosoluble, que se forma al cocinar determinados alimentos ricos en almidón a temperaturas superiores a 120 ºC y con baja humedad (frituras, asados); esto es debido principalmente a la reacción de Maillard, que se produce entre ciertos aminoácidos, tales como la asparagina libre, y los azúcares reductores (glucosa, fructosa y otros) y que confiere a los alimentos un color dorado, influyendo además en su sabor.

La acrilamida está clasificada por la Agencia Internacional de Investigación del Cáncer (IARC) como probable carcinógeno en humanos (Grupo 2A) debido a que la acrilamida es biotransformada en el metabolito glicidamida con actividad genotóxica con especial afinidad por el sistema nervioso.

CARACTERÍSTICAS QUE FAVORECEN LA FORMACIÓN DE ACRILAMIDA

  1. DE ACUERDO AL PROCESO AL QUE SEAN SOMETIDOS 

A. Proceso de fritura

Los factores de más importancia para la formación de acrilamida en alimentos son la temperatura y el contenido de humedad. Como se indica, su formación inicia a temperaturas superiores de 120°C, sin embargo sometiendo alimentos a temperaturas por encima de 180°C se observa una disminución de esta reacción debido a que se produce una degradación de estas. Indudablemente, la disminución de la temperatura produce una menor cantidad de acrilamida, pero se producen efectos negativos en la calidad del alimento, como es la absorción de grasa y una textura deficiente. Además la cantidad de alimento a freír determina el descenso de temperatura que se produce al sumergirse el alimento en el aceite y el tiempo de fritura necesario para recuperar la temperatura inicial y por ende la formación de acrilamida, debido a que el producto está con una temperatura inicial más baja que la del aceite y por lo tanto toma tiempo en llegar a un equilibrio.

B. Proceso de horneado

Durante el proceso de horneado, ocurre simultáneamente una transferencia de calor y de masa que produce cambios físicos y químicos en el alimento, como lo son cambios de volumen, evaporación de agua y formación de la corteza. Tal como ocurre en el proceso de fritura, la temperatura y la humedad son parámetros críticos, se concluyó que la acrilamida se forma en la corteza de los productos horneados.

C. Proceso de tostado

El tostado del café implica la transferencia de calor a través de la estructura del grano, el transporte de vapor de agua, CO2 y compuestos volátiles, como también cambios de volumen, estructura y composición. La formación de acrilamida tiene lugar en el comienzo del tueste.

2. De acuerdo al tipo de alimento

A. Café

En el café se ha detectado la presencia de acrilamida, formada durante el proceso de tostado y sus niveles pueden variar dependiendo de las diferentes variedades de café utilizadas. Esto dificulta la identificación de un método para optimizar el tostado, y así disminuir la formación de acrilamida. No hay estudios que permitan bajar los niveles de acrilamida formados y se sugiere el tostado por convección, aunque no está claro si es posible utilizarlo. No se dispone aún de tecnologías adecuadas para disminuir los niveles de azúcares reductores en el café. Sin embargo se vienen desarrollando estrategias para disminuir su formación debido a su importancia, considerando que el elevado consumo de café puede contribuir a aumentar los niveles de exposición poblacional.

B. Papas fritas

Los factores más importantes que determinan la formación de acrilamida son la composición de las papas, el tipo de suelo, variedad, las condiciones de almacenamiento pos cosecha y las variables del proceso de preparación como lo son la temperatura del aceite y el tiempo de fritura.

C. Cereales

En el caso de los cereales y los productos elaborados con cereales, como el pan, las galletas y los cereales para el desayuno, el contenido de asparagina es la materia prima determinante más importante en la formación de acrilamida. Se dispone de poca información sobre el contenido de asparagina en los diversos cereales. Por lo común, la concentración de asparagina puede oscilar entre 75 a 2200 mg/kg en el trigo, 50 a 1400 mg/kg en la avena, 70 a 3000 mg/kg en el maíz, 319 a 880 mg/kg en el centeno, y de 15 a 25 mg/kg en el arroz. Este nivel de variación indica que puede haber un margen para reducir la acrilamida aprovechando la variabilidad de asparagina. Las harinas ligeras contienen bastante menos asparagina que las harinas integrales. Sin embargo, si se reduce el contenido de harina integral se reducen las ventajas nutritivas del producto final.

MÉTODOS FÍSICOS

Consiste en desarrollar procesos en los cuales se modifiquen la temperatura, el tiempo, la humedad durante la transformación. Como se sabe, hay una relación entre la temperatura y el tiempo para la formación de acrilamida en los alimentos. Es por esto que una alternativa en las papas fritas es disminuir la temperatura o el tiempo de fritura utilizando vacío, encontraron que, en los alimentos ricos en grasa, el contenido inicial de agua es un factor determinante para desencadenar la formación de acrilamida, esto es debido a que el perfil de tiempo-temperatura durante el calentamiento se puede cambiar notablemente cuando una cantidad diferente de agua está presente. Estos resultados indican diferentes efectos de la actividad de agua en la formación de productos de Maillard y acrilamida. Si se controla la humedad, puede ser posible para desarticular estas reacciones concurrentes. Por lo tanto, la reducción del contenido inicial de agua puede ayudar a reducir la formación de acrilamida en grasa, mientras que el mantenimiento de un cierto nivel de humedad sería bueno para la reducción de acrilamida en los alimentos secos.

TEMPERATURA Y TIEMPO DE ALMACENAMIENTO

La temperatura y tiempo de almacenamiento de las papas influyen en el contenido en azúcares reductores. La acumulación de azúcares viene favorecida por las temperaturas bajas y el envejecimiento del producto. En las papas hay un equilibrio entre el contenido en almidón, y los azúcares reductores. El almacenamiento a temperaturas inferiores a 10 °C desplaza el equilibrio hacia la liberación de azúcares reductores que intervienen en la reacción de Maillard. Al aumentar el contenido en azúcares reductores en el proceso de fritura se formará mayor cantidad de acrilamida. El contenido en glucosa es cuatro veces mayor y el de fructosa es cinco veces mayor en papas almacenadas a 3 °C que en papas almacenadas a 10 °C. Otros autores también han señalado un mayor contenido en azúcares reductores en las papas almacenadas a 4 °C en comparación con la almacenada a 8 °C. Por ello, se recomienda almacenar las papas destinadas a freír a temperaturas por encima de 8 °C, de esta forma se reduce al mínimo el efecto del endulzamiento por bajas temperaturas, a temperaturas más bajas se acumulan azúcares reductores, especialmente cuando el almacenamiento es prolongado. Un periodo de almacenamiento a temperaturas superiores a 10 °C desplaza el equilibrio hacia la síntesis de almidón a expensas de los azúcares reductores. Por ello, las papas que han sido almacenadas en refrigeración se deben reacondicionar a temperaturas más elevadas durante 3 semanas a 15 °C. Por otro lado, el almacenamiento a altas temperaturas puede ocasionar problemas, ya que cuanto más elevada es la temperatura de almacenamiento antes se produce la germinación. Se debe evitar la germinación ya que determina cambios en la calidad de los tubérculos, además se asocia con un incremento de los azúcares reductores.

A nivel industrial, en Estados Unidos la FDA (2016), recomienda a los fabricantes consultar con los servicios locales de extensión agraria para identificar variedades de papas con bajo contenido de azúcares reductores disponibles en su región y en las diferentes épocas del año, o pedir a sus proveedores que ofrezcan variedades con bajo contenido de azúcar reductor cuando sea posible. Debido a esta problemática en Estados Unidos se están desarrollando nuevas variedades de papas con menor contenido en azúcares reductores y mayor resistencia al endulzamiento inducido por el frío, al igual que se están desarrollando cultivos (tanto por mejora genética convencional como por ingeniería genética) con menores niveles de asparagina, precursor de acrilamida.

RECOMENDACIONES Y PERSPECTIVAS

Como regla general, incluso para la comida preparada en casa, debería asumirse una posición radical: dorado sí, tostado no. Esto implica cocinar el tiempo justo y necesario, sin excesos (ni de tiempos ni de temperatura).

En la actualidad existen diversas estrategias para reducir los niveles de acrilamida en el café, las papas fritas y los cereales. Uno de los alimentos con niveles altos de acrilamida son las papas fritas debido a su alto contenido de azucares reductores y asparagina libre adicional a las altas temperaturas propias del proceso de fritura.

El lavado previo a la fritura de las papas reduce el contenido de azucares reductores lo cual favorece la disminución en la producción de acrilamida.

En investigaciones recientes demostraron experimentalmente que el contenido final de acrilamida en producto de papa congelado para freír disminuye significativamente, hasta en un 89 % en un proceso de fritura a 180 °C, si previamente se realiza la descongelación del producto en microondas, dicha reducción se relaciona con un tiempo menor de fritura necesario para obtener características organolépticas similares al producto sin descongelar.

Existe una herramienta de prevención y reducción de acrilamida en los alimentos, destinada a las industrias implicadas, ha sido elaborada por la Food and Drink Europe en colaboración con la Comisión Europea y se va actualizando de forma periódica. La última actualización en 2013, incluye cuatro categorías diferentes de alimentos: patatas fritas, pan (cereales de desayuno, galletas y productos de panadería), café (tostado y molido, instantáneo y sucedáneos de café) y alimentos infantiles (galletas y cereales infantiles y alimentos para lactantes). La herramienta detalla los métodos existentes para reducir la acrilamida en los alimentos y permite a los usuarios evaluar y seleccionar los métodos de reducción que deben utilizar en función de sus necesidades de fabricación.

 

BIBLIOGRAFÍA:

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EFECTOS ESTRUCTURALES GENERADOS POR LA PRESENCIA DE LOS IONES H+ Y OH‾ EN EL AGUA.

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IONIZACIÓN DEL AGUA, ÁCIDOS DÉBILES Y BASES DÉBILES

Aunque gran parte de las propiedades del agua como disolvente se pueden explicar en función de la molécula neutra de H2O, debe tenerse también en cuenta el pequeño grado de ionización del agua en iones hidrógeno (H+) e iones hidroxilo (OH). Al igual que todas las reacciones reversibles, se puede describir la ionización del agua mediante una constante de equilibrio. Cuando se disuelven ácidos débiles en agua, su ionización aporta H+, las bases débiles consumen H+ al protonarse. Estos procesos también están gobernados por constantes de equilibrio. La concentración total de ión hidrógeno se puede medir experimentalmente y se expresa como el pH de la solución. Para predecir el estado de ionización de los solutos en agua, hemos de tener en cuenta las constantes de equilibrio pertinentes para cada reacción de ionización. Haremos por tanto ahora una breve discusión sobre la ionización del agua y de los ácidos y bases débiles disueltas en la misma.

El agua pura está ligeramente ionizada

Las moléculas de agua tienen una ligera tendencia a ionizarse reversiblemente para proporcionar un ión hidrógeno (protón) y un ión hidroxilo, dando el equilibrio.

                                                                H2O   =      H+ + OH

Aunque normalmente se muestra el producto de disociación del agua como H, los protones libres no existen en disolución; los iones hidrógeno formados en el agua son inmediatamente hidratados a iones hidronio (H3O+). La formación de enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua hace que la hidratación de los protones disociados sea virtualmente instantánea:

 

La ionización del agua puede medirse a través de su conductividad eléctrica; el agua pura conduce la corriente eléctrica al migrar H3O+ hacia el cátodo y OH hacia el ánodo. El movimiento de los iones hidronio e hidroxilo en un campo eléctrico es extremadamente rápido en comparación con el de otros iones tales como el Na+, K+ y Cl. Esta elevada movilidad iónica es el resultado del “salto de protones” que se muestra en la Figura 1.

Ningún protón individual se mueve muy lejos a través de la disolución, pero una serie de saltos de protones entre moléculas de agua unidas por enlaces de hidrógeno causa el movimiento neto de un protón a una gran distancia en un tiempo notablemente corto. Como resultado de la elevada movilidad iónica del (y del OH, que también se mueve rápidamente mediante salto de protones, pero en la dirección opuesta), las reacciones ácido-base en disolución acuosa son excepcionalmente rápidas. Tal como se ve, el salto de protones también desempeña probablemente un papel en las reacciones biológicas de transferencia de protones (Fig. 2).

Puesto que la ionización reversible es crucial para el papel del agua en la función celular, hemos de tener una manera de expresar el grado de ionización del agua en términos cuantitativos. Un breve repaso de algunas propiedades de las reacciones químicas reversibles nos mostrará cómo podemos hacerlo. La posición del equilibrio de cualquier reacción química viene dada por su constante de equilibrio, Keq (a veces expresada simplemente como K).

BIBLIOGRAFÍA:

  1. Lehninger, 2009, Principios de Bioquímica, Quinta edición, España, Ediciones omega.
  2. Harper, 2009, Bioquímica ilustrada, 28 edición, México, Mcgraw-hill interamericana editores.

INTERACCIÓN DEL AGUA CON IONES Y GRUPOS IÓNICOS

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INTERACCIÓN DEL AGUA CON IONES Y GRUPOS IÓNICOS

Los iones y grupos iónicos de las moléculas orgánicas restringen la movilidad de las moléculas de agua en un grado mayor que cualquier otro tipo de solutos. La fuerza de los enlaces agua-ion es mayor que la de los enlaces de hidrógeno agua-agua, pero también es mucho menor que la de los enlaces covalentes.

La estructura normal del agua pura (basada en enlaces de hidrógeno dispuestos tetraédricamente) se altera por la adición de solutos disociables. El agua y los iones inorgánicos simples experimentan interacciones dipolo-ion. Se piensa que en una solución diluida de iones en agua, existe una segunda capa de agua en estado estructural perturbado debido a las conflictivas influencias estructurales antagónicas del agua de la (fase masiva). En soluciones salinas concentradas no existe agua de la fase masiva de estructura normal; la estructura del agua está determinada e impuesta por los iones. Existen abundantes pruebas que indican que algunos iones en solución acuosa diluida tienen un efecto neto demoledor de estructura (la solución es más fluida que el agua pura), mientras que otros tienen un efecto neto formador de estructura (la solución es menos fluida que el agua pura). Debe entenderse que el término “estructura neta” se refiere a todas las clases de estructuras, tanto la normal como los nuevos tipos de estructura del agua. Desde el punto de vista de la estructura “normal” del agua, todos los iones son demoledores de la misma.

La capacidad de un ion dado para alterar la estructura neta está estrechamente relacionada a su poder polarizante (carga dividida por radio) o simplemente con la fuerza de su campo eléctrico. Los iones pequeños y/o multivalentes (la mayoría iones positivos, tales como Li+, Na+, H3O+. Ca2+, Ba2+, Mg2+, Al3+, F y OH) tienen fuertes campos eléctricos siendo creados de estructura neta. La estructura impuesta por estos iones compensa sobradamente cualquier pérdida de la estructura normal del agua. Estos iones interactúan fuertemente con las cuatro a seis moléculas de agua de la primera capa, haciéndolas menos móviles y empaquetándolas mas compactamente (mayor densidad) que las moléculas HOH del agua pura. Los iones de tamaño grande y monovalente (la mayoría de los iones cargados negativamente y los iones positivos grandes, tales como K+, Rb+, Cs+, NH+4, Cl, Br, I, NO3, BrO3, IO3 y ClO4) poseen campos eléctricos bastantes débiles y son demoledores de estructura neta, aunque el efecto es muy ligero en el caso del K+. Estos iones reducen la estructura normal del agua y son incapaces de formar una cantidad compensatoria de estructura nueva.

Los iones por supuesto tienen efectos adicionales que se extienden más allá de su influencia de sobre la estructura del agua. Mediante sus variadas capacidades para hidratarse (competir con el agua), alterar la estructura del agua, influir en la constante dieléctrica del medio acuoso y determinar el espesor o grosor de la doble capa eléctrica en torno a los coloides, los iones influyen profundamente en el “grado de hospitalidad” relativo a otros solutos no acuosos y a sustancias suspendidas en el medio. Así la conformación de las proteínas y la estabilidad de los coloides (haloestabilización y halodesestabilización de acuerdo con la serie liotrópica o de Hofmeister) dependen mucho de las clases y cantidades de iones presentes.

El agua que interactúa con iones y grupos iónicos representa parte del agua firmemente ligada a los alimentos. La estructura normal del agua es distorsionada por la adición de solutos disociables. Existe evidencia de que algunos iones tienen un efecto demoledor de la estructura normal del agua, mientras que otros la promueven.

Se piensa que el agua multicapa de los iones se encuentra en un estado distorsionado debido a las influencias estructurales conflictivas del agua vecinal y el agua de la fase masiva. El agua de la fase masiva tiene propiedades similares a la del agua en una solución diluida.

Los iones pequeños y/o multivalentes (la mayoría iones positivos) Li+, Na+, Ca+, Ba+, Mg+, Al+3, F,H3O y OH, poseen fuerte campo eléctrico y son promotores de estructura neta. Mientras que los iones grandes y monovalentes (la mayoría de los iones cargados negativamente e iones grandes positivos) K+, Rb+, Cs+, NH4+, Cl, Br, I, NO3, BrO3, ClO4, son demoledores de estructura neta. La interacción del agua con solutos neutros formadores de enlaces de hidrógeno es más débil que con solutos iónicos. Sin embargo, el agua enlazada con solutos neutros por enlaces de hidrógeno debe considerarse como agua constitucional o vecinal.

Los grupos iónicos de las biomoléculas son generalmente ácidos o bases débiles, cuyo grado de ionización depende del pH.

EL AGUA COMO SOLVENTE

El carácter polar de las moléculas de agua es responsable de interacciones con otras sustancias que entren en relación con ellas. Lógicamente estas interacciones dependen de la naturaleza de la otra sustancia.

  1. Compuestos iónicos: En general las sustancias iónicas son solubles en agua. En cristales de este tipo de compuestos (ej NaCl), las atracciones electrostáticas entre los iones constituyentes (Na+ y Cl) mantienen una red altamente ordenada. Cuando estos cristales se ponen en contacto con agua, se produce una alteración en la organización de las moléculas de ambos compuestos. Las moléculas dipolares del agua son atraídas por los iones con fuerza suficiente como para disociarlas de sus uniones. Los iones se van rodeando de moléculas de agua, lo cual debilita la fuerza de atracción con los iones de carga contraria en el cristal y terminan por separarse y dispersarse en el solvente. Los iones en solución acuosa se encuentran hidratados, esto es, rodeados por una capa de moléculas de agua. Los cationes (por ej. Na+, K+, Ca2+, Mg2+ entre los inorgánicos; grupos amina ≡C-NH3+, entre los orgánicos) atraen la zona de carga parcial negativa de la molécula de agua. Loa aniones (por ej. Cl, HPO42- , HCO3, entre los inorgánicos; grupos carboxilato –COO entre los orgánicos) atraen la zona de carga positiva del dipolo.
  2. Compuestos polares no iónicos: En el caso de alcoholes, aldehídos o cetonas, por ejemplo, el agua puede formar enlaces de hidrógeno con los grupos hidroxilos o carbonilos presentes en esas moléculas, lo cual facilita su disolución. Los compuestos iónicos y polares no iónicos, en general, son hidrófilos pues pueden interaccionar con las moléculas de agua y formar soluciones estables.
  3. Compuestos apolares: Este tipo de sustancias, como los hidrocarburos por ejemplo. Resultan prácticamente insolubles en agua, pues no puede establecerse unión o atracción entre sus moléculas y las de agua. Se las llama sustancias hidrófobas, generalmente se disuelven bien en solventes orgánicos no polares o poco polares. ( por ej. Benceno, tetracloruro de carbono, cloroformo). Las moléculas apolares pueden ejercer entre si atracciones de un tipo denominado interacciones hidrofóbicas.
  4. Compuestos anfipáticos: Existen sustancias que poseen grupos hidrófobos e hidrófilos en la misma molécula, por ejemplo, los fosfolípidos o las sales de ácidos grasos de cadena larga con metales monovalentes (jabones de Na y K). Este tipo de sustancias son denominadas anfifílicas o anfipáticas. En contacto con agua se colocan con su porción hidrofílica dirigida hacia la superficie del agua o sumergida en ella, mientras el resto apolar se proyecta hacia el exterior de la fase acuosa. (A) Cuando estas moléculas se encuentran en el seno del agua, pueden formar agrupaciones esféricas llamadas micelas. Las cadenas apolares se dirigen hacia el interior de la micela, mutuamente atraídas por interacciones hidrofóbicas. Los extremos hidrofílicos de la molécula quedan expuestos hacia la fase acuosa e interaccionan con ella, lo cual asegura la estabilidad de las micelas. (B)

BIBLIOGRAFÍA

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  2. Fennema R. Owen, 2000, Química de los alimentos, Segunda edición, España, Editorial Acribia, pagina 36-38
  3. Blanco A., 2006, Química biológica, Octava edición, Argentina, Editorial Ateneo, pagina 11-12

Interacción del agua con los iones y grupos iónicos.

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Desde tiempos inmemoriales, la preservación de los alimentos ha sido un tema de suma importancia para asegurar la supervivencia de la raza humana. Todos nuestros ancestros de una forma u otra han encontrado métodos distintos para poder lograr que sus alimentos tengan mayor duración y soporten los cambios de temperatura propios del cambio de estación. Desde secar la carne al sol y salarla hasta procesos mucho más elaborados como el encurtido y envasado al vacío que hacían nuestras abuelas para poder aprovechar los vegetales y frutas antes de que se echen a perder. Sin embargo, todas esas prácticas efectivas pero empíricas no tenían un fundamento científico real en ese entonces. Hoy por hoy sabemos que el agua juega un rol crucial en la preservación de alimentos, ya que más allá de ser el solvente universal y medio para distintas reacciones, el agua es una molécula directamente relacionada al desarrollo de la vida. Por ello, un alimento rico en agua será un alimento con menor tiempo de vida, debido a que el agua que contiene es medio propicio para el desarrollo de microorganismos.

Por otro lado, conocemos que la molécula del agua tiene una forma angular particular que le brinda esas propiedades tan especiales, sin mencionar las interacciones intermoleculares por puente de hidrógeno que permiten ese orden peculiar del agua, dándole una estructura ordenada tanto en el estado sólido como en el líquido.  Tomando eso en cuenta, es posible entonces pensar que cualquier interacción adicional que dicha molécula tenga con otras, propiciará un cambio significativo en su estructura y por ello una variación de sus propiedades, las cuales pueden ser favorables o perjudiciales para el producto alimenticio en el que se encuentra.

En soluciones salinas los electrones que se encuentran en orbitales libres de los cationes formarán con la molécula del agua, complejos. Es decir, moléculas de agua se coordinarán mediante sus puentes de hidrógeno formando capas de hidratación que rodean al catión y por lo tanto modifican la estructura natural del agua. Las capas de hidratación que se forman por aniones se dan a través de interacciones ión-dipolo y por interacciones dipolo-dipolo si se trata de grupos polares, una vez más contribuyendo a la modificación de la estructura del agua.

Partiendo de esto, se puede afirmar entonces que tanto los iones o los grupos iónicos impedirán la movilidad de las moléculas de agua en mayor grado de lo que que otros solutos podrían.  La fuerza de atracción entre el agua y el ión es mucho más grande que la fuerza de atracción entre moléculas de agua debido al enlace puente de hidrógeno, pero no tan grande como la fuerza de enlace covalente que unen los hidrógenos al oxígeno.  Por lo tanto, la estructura normal del agua pura, tetraédrica, será disrumpida por la presencia de solutos disociables.

El agua que interactúa con iones y grupos iónicos será la parte del agua ligada más fuertemente a los alimentos. Si consideramos a los iones de la sal de mesa (NaCl), comúnmente incluído en los alimentos, podemos inferir que las moléculas de agua más cercanas a dichos iones (agua vecinal), rodearán a cada uno de dichos iones orientándose por su polaridad, obligando a las demás capas de agua (agua del entorno) a distorsionar su estructura debido a las interacciones con las moléculas de agua más internas. Por otro lado, las ultimas capas de agua (fase masiva externa) presentarán casi ninguna modificación y se comportarán como aquellas moléculas de agua presentes en una solución salina diluída.

How water dissolves salt – https://youtu.be/xdedxfhcpWo

En el caso de aumentarse la concentración de sal en agua, la fase masiva será casi inexistente debido a la cantidad de iones disociados presentes en solución. Por lo tanto las capas vecinales de agua serán las que predominen en el sistema.

Para entender el grado de disrupción que dichos iones generan en la estructura del agua, se debe primero comprender el efecto que los iones tienen sobre la estructura neta del agua, donde la estructura neta se refiere a toda estructura que las moléculas de agua formen, sea la normal como nuevas formas que puedan surgir. Entonces existen dos clases de iones, aquellos que promueven la estructura y aquellos que la demuelen.

Los promotores de la estructura serán iones pequeños, los cuales presentan campos eléctricos fuertes y por lo tanto favorecen la formación de la estructura neta. Dichos iones entonces compensarán cualquier pérdida de la estructura que el agua normal haya sufrido. El agua ligada a ellos será fuerte y por lo tanto la movilidad será restringida, aumentando la densidad del agua comparado con las moléculas del agua pura.

Por otro lado, los iones grandes o grupos iónicos monovalentes serán  aquellos que por su campo eléctrico débil no liguen fuertemente con el agua y por lo tanto no mantengan la estructura neta del agua. Dichos iones entonces, perturbarán la disposición de las moléculas de agua y no serán capaces de compensar dicha disrupción. La densidad de la solución será menor respecto al agua pura.

En general, hablar de la interacción agua-ión es mucho más complejo que solo referirse a la estructura. La inclusión de iones en una solución dentro de un alimento determinará su tiempo de vida, ya que más allá de poder alterar ciertas propiedades del agua, influirá directamente en la conformación de las proteínas presentes, estabilidad coloidal, entre otros. El estudio de las interacciones agua-ión cobra entonces suma importancia a la hora de diseñar nuevos productos alimenticios, porque ellos serán también los que determinen que otros solutos puedan ser incluidos sin perjudicar la estabilidad general de dicho alimento.

Referencias Bibliográficas

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  2. Fennema, O. R. (1996). Food Chemistry. Wisconsin: Marcel Decker Inc.
  3. Hribar, B. (2002). How Ions affect the structure of Water. Journal of the American Chemistry Society, 12302-12311.

 

 

Efecto de los solutos en las propiedades coligativas del agua

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En una solución acuosa, los solutos afectan a aquellas propiedades de la solución que solo dependen de la concentración o del número de las partículas disueltas, pero no dependen de la identidad de los solutos; estas propiedades se conocen como propiedades coligativas. Como ejemplo, podemos mencionar que el punto de congelamiento de una solución acuosa de cualquier sal es más bajo que el del agua pura debido a la presencia de la sal disuelta en agua, no importa si la sal disuelta es cloruro de sodio o nitrato de potasio; si las cantidades molares del soluto y el número de iones son los mismos, los puntos de congelamiento serán los mismos.

Las cuatro propiedades coligativas más estudiadas son:

  • Descenso de la presión de vapor:

Un líquido contenido en un recipiente se puede evaporar completamente si se cuenta con el volumen disponible. Si no se dispone del volumen suficiente, un líquido se evaporará solo hasta el punto donde la velocidad de evaporación sea igual a la velocidad de condensación del vapor. La presión de vapor en este punto de equilibrio es llamada la presión de vapor del líquido.  De esta manera, si un vaso con agua se coloca en un cuarto abierto se evaporará completamente; sin embargo, si el vaso es cubierto con una tapa, el espacio entre el líquido y la tapa va a contener una cierta cantidad de vapor de agua. La cantidad de vapor de agua presente depende de la temperatura, pero no de la cantidad de líquido que está presente en el equilibrio.

Si en lugar de agua pura se coloca una solución acuosa en el vaso, la presión de equilibrio será menor que la del agua pura. La presencia del soluto en el líquido disminuye la presión de vapor característica y por consecuencia, la solución se evapora más lento en comparación al solvente puro. Generalmente, se espera que los solutos que son líquidos en su forma pura ( p. ej. alcohol etílico) tengan su propia presión de vapor, mientras que los compuestos iónicos no contribuirán a la presión de vapor total de la solución.

Una de las consecuencias de la disminución de la presión de vapor se puede observar en una lata de gaseosa derramada, al evaporarse el agua la gaseosa se vuelve más azúcar y menos agua. hasta que la presión de vapor del agua es tan baja que a penas se evapora. Resultando en que la gaseosa derramada permanezca pegajosa sobre la superficie por un largo tiempo comparado con solo agua derramada sobre una superficie.

  • Descenso del punto crioscópico

La presencia de un soluto disminuye el punto crioscópico o de congelamiento de una solución en relación al del solvente puro. Como ejemplo, el punto de congelamiento del agua pura es 0°C; si se disuelven 10 gramos de cloruro de sodio en 100 gramos de agua, el punto de congelamiento disminuye a -5,9 °C. Si se usa sacarosa en vez de cloruro de sodio (10 gramos de sacarosa en 100 gramos de agua),  el nuevo punto de congelamiento es de -0,56 °C. La razón para que en el primer caso el punto de congelamiento sea menor que en el segundo es que hay más partículas en 10 gramos de cloruro de sodio que en 10 gramos de sacarosa, debido a que el peso molecular de la sacarosa es de 342,3 g/mol mientras que el del cloruro de sodio es 58,44 g/mol. Por otro lado, cada unidad de cloruro de sodio tiene dos iones cuando se disuelve en agua mientras que la sacarosa no es un electrolito, por ende la solución contiene moléculas de sacarosa y no dos iones diferentes. Por tanto, al predecir el punto de congelamiento de una solución se debe considerar no solo el número de unidades presentes en la fórmula, sino también el número de iones que resultan de cada unidad de la fórmula.

  • Aumento del punto de ebullición

Debido a que la presencia de partículas de soluto disminuye la presión de vapor de un solvente líquido, se requiere una mayor temperatura para alcanzar el punto de ebullición, por tanto el punto de ebullición de una solución es más alto que el del solvente puro. Como en el caso de la disminución del punto de criogénico, el efecto depende del número de partículas de soluto presente en una cierta cantidad de solvente, mas no de la identidad de esas partículas. De esta manera,  si se disuelven 10 gramos de cloruro de sodio  en 100 gramos de agua, el punto de ebullición es 101,7°C, este valor es más alto que el del punto de ebullición del agua pura. 

 

  • Aumento de la presión osmótica

Esta última propiedad coligativa es considerada muy importante para los sistemas biológicos e involucra la ósmosis, proceso por el cual las moléculas del solvente pueden pasar a través de ciertas membranas aunque las partículas de soluto se ven impedidas a hacerlo. Cuando dos soluciones de diferente concentración están presentes en cualquier lado de estas membranas (también llamadas semipermeables) hay una tendencia de las moléculas del solvente a moverse desde la solución más diluida hacia la solución más concentrada hasta que las concentraciones de ambas soluciones sean iguales. Esta tendencia es llamada presión osmótica, la presión externa puede ser ejercida sobre una solución para contrarrestar el flujo del solvente; la presión requerida para detener la ósmosis de un solvente es igual a la presión osmótica de la solución.

La ósmosis es un procedimiento bastante útil, por ejemplo, las carnes se pueden preservar convirtiéndolas en cecina o carne seca : la carne se baña en una solución salina muy concentrada, lo que resulta en la deshidratación de las células de la carne. La cecina se preserva mejor que la carne fresca, ya que las bacterias en la superficie de la carne salada serán víctimas de la ósmosis y morirán. Este proceso prolonga así la duración y conservación de la carne sin el uso de refrigeración.

BIBLIOGRAFÍA:

1. Bosma, Wayne B. Colligative Properties <http://www.chemistryexplained.com/Ce-Co/Colligative-Properties.html> Consultado : 31 de agosto del 2019

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4.  Properties of Solutions 2019 <https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Introductory_Chemistry/Book%3A_The_Basics_of_GOB_Chemistry_(Ball_et_al.)/09%3A_Solutions/9.4%3A_Properties_of_Solutions> Consultado : 31 de agosto del 2019