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PROPIEDAD EMULSIFICANTE DE LAS PROTEÍNAS

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Las proteínas son ingredientes importantes en la industria alimentaria no solo debido a su alto valor nutricional sino también debido a sus propiedades funcionales. Estas propiedades son producto de las interacciones fisicoquímicas entre los componentes de un alimento. Estas interacciones pueden involucrar moléculas de solvente, moléculas de soluto, otras moléculas de proteínas o sustancias que están dispersas en el solvente. Entre  las propiedades mayormente empleadas se encuentran las propiedades de superficie: las propiedades espumantes y emulsificantes, las cuales son muy empleadas en la industria alimentaria.

Un gran número de alimentos son emulsiones, dispersiones y espumas y en estos sistemas, las proteínas (gracias a su propiedades emulsificantes) en conjunto con los lípidos y carbohidratos son estabilizantes importantes. Las emulsiones están definidas como una dispersión de dos o más líquidos inmiscibles en los cuales uno se encuentra disperso en los demás a manera de pequeñas gotas (0,1-100 um). En la industria alimentaria las emulsiones son de dos tipos mezclas de aceite/agua (O/W: leche, cremas, aliños de ensalada, mayonesa y sopas) y agua/aceite (W/O: margarina y mantequilla).

La propiedad emulsificante de las proteínas es la responsable de que estas macromoléculas participen en la formación y estabilización de las emulsiones, debido a la naturaleza anfifílica (presentan grupos hidrofílicos e hidrofóbicos) y a las habilidades de formación de películas.  Cuando las proteínas son usadas para preparar emulsiones, el sistema se convierte en uno más complejo debido a que se forma una nueva área superficial.

Las emulsiones son mezclas termodinámicamente inestables de líquidos inmiscibles, si se les aplica energía los componentes de la emulsión pueden estar dispersos pero un incremento en la energía de la superficie produce que las dos fases se fundan (coalescencia) a menos que exista una barrera de energía que lo impida. Las gotas dentro de la emulsión se pueden estabilizar añadiendo moléculas que son parcialmente solubles en ambas fases, en la industria alimentaria se emplean una serie de pequeñas moléculas emulsificadores. La proteínas son capaces de desplegarse en la interfase (agua /aceite) y cumplir esta función, las proteínas recubren las gotas de grasa y proporciona una barrera de energía que permite la unión de partículas y la separación de fases.

Las proteínas son mucho más grandes y más complejas que otras moléculas emulsificadoras simples, la formación de una emulsión estabilizada por proteínas requiere que  una molécula de proteína alcance la interfase (agua/aceite) y luego se despliegue para que sus grupos hidrofóbicos puedan entrar en contacto con la fase lipídica.  En consecuencia, la capacidad de  formar una emulsión (cantidad de gramos de aceite por gramos de proteína retenida) tiene a ser menor con las moléculas emulsificadoras simples. Sin embargo, una vez que las moléculas de proteínas alcancen la interfase, se pueden formar películas viscoelásticas resistentes que soporten tensiones mecánicas y proporcionen  estabilización electrostática (dependendiendo de las condiciones del solvente) y estabilización estérica (dependiendo de la proteína).

Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas juegan un papel importante en la determinación de las habilidades emulsificadoras. Por ejemplo, la hidrofobicidad influye en que la proteína pueda adsorberse sobre el lado lipídico de la interfase, si esto ocurre de manera adecuada se tiene una mayor capacidad de formar la emulsión. En contraste, la carga superficial de la proteína influye en su solubilidad en la fase acuosa, donde se desea una alta solubilidad para tener mayores velocidades de difusión a  la interfase. Cuando se  forma una película viscoelástica, las gotas de la emulsión pueden tener carga positiva o negativa dependiendo de si el pH de la emulsión está por encima o por debajo del punto isoeléctrico de la proteína.  Si existe una alta repulsión electrostática entre las gotas de aceite la emulsión tiene una mayor  estabilidad, mientras que en condiciones de pH cercanos al punto isoeléctrico de la proteína dominan los fenómenos de floculación y agregación lo cual conduce a la coalescencia e inestabilidad.

BIBLIOGRAFÍA:

  • Lam, R. S. H., & Nickerson, M. T. (2013). Food proteins : A review on their emulsifying properties using a structure – function approach. Food Chemistry, 141(2), 975–984.
  • Pearce, K. N., Kinsella, J. E. (1978) Emulsifyng Properties of Proteins: Evaluation of a Turbidimetric Technique. Agric. Food Chem. 26 (3), 716- 723.
  • Cabra, V., & Arreguín, R. (2008). Emulsifying properties of proteins. Soc. Quím. Méx. 2(2), 80-89.

Métodos biológicos para prevenir la formación de acrilamida

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La acrilamida es un compuesto orgánico que ha sido identificada como un contaminante en diversos alimentos cocinados y procesados a altas temperaturas (por ejemplo, papas fritas, papas fritas, pan y cereales)  y bebidas como el café. La acrilamida está clasificada como un potencial cancerígeno en humanos, además de que algunos estudios en animales informan que podría  ser neurotóxica y tener efectos adversos sobre la reproducción masculina. Debido a estos posibles efectos, se han establecido métodos para la mitigación de este compuesto durante la producción de alimentos en la industria.

Existen diversos métodos para la eliminación de acrilamida, entre ellos se encuentran los métodos biológicos. Estos métodos involucran la reducción de asparagina y los azúcares reductores (precursores de la acrilamida), estos compuestos están bajo control genético por tanto los niveles pueden variar entre los diversos tipos de alimentos. Por lo tanto, el mejoramiento de las concentraciones de asparagina libre y azúcares reductores puede ayudar a la reducción de niveles de acrilamida en los alimentos.

Dentro de los métodos biológicos  más empleados para la mitigación de acrilamida, se encuentra la adición de la enzima asparaginasa. La adición de esta enzima ayuda a reducir el contenido de asparagina convirtiéndolo a ácido aspártico, lo cual reduce la concentración de acrilamida en algunos productos alimenticios elaborados con harina de papas. La asparaginasa se podría emplear para productos alimenticios fabricados con materiales licuados o en papilla. El uso de esta enzima puede reducir la acrilamida en papas fritas (chips), sin embargo la cantidad de asparaginas en los productos de papas crudas es tan alta que para obtener una reducción significativa de acrilamida es necesario añadir una gran cantidad asparaginasa. Esto último puede excluir el uso de esta enzima para algunos productos a base de papa. Asimismo, también se ha comprobado que la adición de asparaginasa reduce la asparagina en los productos duros a base de masa de trigo como galletas y las galletas cracker.

Referencias Bibliográficas

  1. CODEX ALIMENTARIUS  FAO/WHO (2019) Código de prácticas para reducir el contenido de acrilamida en los alimentos

<http://www.fao.org/fao-who-codexalimentarius/codex-texts/codes-of-practice/es/>

  1. Morales F., Capuano E., Flogiano V. (2008). Mitigation Strategies to Reduce Acrylamide Formation in Fried Potato Products. 100, 89–100.
  2. Foot, R. J., Haase, N. U., Grob, K., & Gondé, P. (2007). Food Additives & Contaminants Acrylamide in fried and roasted potato products : A review on progress in mitigation. 24 (S1), 37–46.
  3. Zeb Alam (2019) Food Frying: Chemistry, Biochemistry and Safety. pp 425-426

 

Efecto de los solutos en las propiedades coligativas del agua

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En una solución acuosa, los solutos afectan a aquellas propiedades de la solución que solo dependen de la concentración o del número de las partículas disueltas, pero no dependen de la identidad de los solutos; estas propiedades se conocen como propiedades coligativas. Como ejemplo, podemos mencionar que el punto de congelamiento de una solución acuosa de cualquier sal es más bajo que el del agua pura debido a la presencia de la sal disuelta en agua, no importa si la sal disuelta es cloruro de sodio o nitrato de potasio; si las cantidades molares del soluto y el número de iones son los mismos, los puntos de congelamiento serán los mismos.

Las cuatro propiedades coligativas más estudiadas son:

  • Descenso de la presión de vapor:

Un líquido contenido en un recipiente se puede evaporar completamente si se cuenta con el volumen disponible. Si no se dispone del volumen suficiente, un líquido se evaporará solo hasta el punto donde la velocidad de evaporación sea igual a la velocidad de condensación del vapor. La presión de vapor en este punto de equilibrio es llamada la presión de vapor del líquido.  De esta manera, si un vaso con agua se coloca en un cuarto abierto se evaporará completamente; sin embargo, si el vaso es cubierto con una tapa, el espacio entre el líquido y la tapa va a contener una cierta cantidad de vapor de agua. La cantidad de vapor de agua presente depende de la temperatura, pero no de la cantidad de líquido que está presente en el equilibrio.

Si en lugar de agua pura se coloca una solución acuosa en el vaso, la presión de equilibrio será menor que la del agua pura. La presencia del soluto en el líquido disminuye la presión de vapor característica y por consecuencia, la solución se evapora más lento en comparación al solvente puro. Generalmente, se espera que los solutos que son líquidos en su forma pura ( p. ej. alcohol etílico) tengan su propia presión de vapor, mientras que los compuestos iónicos no contribuirán a la presión de vapor total de la solución.

Una de las consecuencias de la disminución de la presión de vapor se puede observar en una lata de gaseosa derramada, al evaporarse el agua la gaseosa se vuelve más azúcar y menos agua. hasta que la presión de vapor del agua es tan baja que a penas se evapora. Resultando en que la gaseosa derramada permanezca pegajosa sobre la superficie por un largo tiempo comparado con solo agua derramada sobre una superficie.

  • Descenso del punto crioscópico

La presencia de un soluto disminuye el punto crioscópico o de congelamiento de una solución en relación al del solvente puro. Como ejemplo, el punto de congelamiento del agua pura es 0°C; si se disuelven 10 gramos de cloruro de sodio en 100 gramos de agua, el punto de congelamiento disminuye a -5,9 °C. Si se usa sacarosa en vez de cloruro de sodio (10 gramos de sacarosa en 100 gramos de agua),  el nuevo punto de congelamiento es de -0,56 °C. La razón para que en el primer caso el punto de congelamiento sea menor que en el segundo es que hay más partículas en 10 gramos de cloruro de sodio que en 10 gramos de sacarosa, debido a que el peso molecular de la sacarosa es de 342,3 g/mol mientras que el del cloruro de sodio es 58,44 g/mol. Por otro lado, cada unidad de cloruro de sodio tiene dos iones cuando se disuelve en agua mientras que la sacarosa no es un electrolito, por ende la solución contiene moléculas de sacarosa y no dos iones diferentes. Por tanto, al predecir el punto de congelamiento de una solución se debe considerar no solo el número de unidades presentes en la fórmula, sino también el número de iones que resultan de cada unidad de la fórmula.

  • Aumento del punto de ebullición

Debido a que la presencia de partículas de soluto disminuye la presión de vapor de un solvente líquido, se requiere una mayor temperatura para alcanzar el punto de ebullición, por tanto el punto de ebullición de una solución es más alto que el del solvente puro. Como en el caso de la disminución del punto de criogénico, el efecto depende del número de partículas de soluto presente en una cierta cantidad de solvente, mas no de la identidad de esas partículas. De esta manera,  si se disuelven 10 gramos de cloruro de sodio  en 100 gramos de agua, el punto de ebullición es 101,7°C, este valor es más alto que el del punto de ebullición del agua pura. 

 

  • Aumento de la presión osmótica

Esta última propiedad coligativa es considerada muy importante para los sistemas biológicos e involucra la ósmosis, proceso por el cual las moléculas del solvente pueden pasar a través de ciertas membranas aunque las partículas de soluto se ven impedidas a hacerlo. Cuando dos soluciones de diferente concentración están presentes en cualquier lado de estas membranas (también llamadas semipermeables) hay una tendencia de las moléculas del solvente a moverse desde la solución más diluida hacia la solución más concentrada hasta que las concentraciones de ambas soluciones sean iguales. Esta tendencia es llamada presión osmótica, la presión externa puede ser ejercida sobre una solución para contrarrestar el flujo del solvente; la presión requerida para detener la ósmosis de un solvente es igual a la presión osmótica de la solución.

La ósmosis es un procedimiento bastante útil, por ejemplo, las carnes se pueden preservar convirtiéndolas en cecina o carne seca : la carne se baña en una solución salina muy concentrada, lo que resulta en la deshidratación de las células de la carne. La cecina se preserva mejor que la carne fresca, ya que las bacterias en la superficie de la carne salada serán víctimas de la ósmosis y morirán. Este proceso prolonga así la duración y conservación de la carne sin el uso de refrigeración.

BIBLIOGRAFÍA:

1. Bosma, Wayne B. Colligative Properties <http://www.chemistryexplained.com/Ce-Co/Colligative-Properties.html> Consultado : 31 de agosto del 2019

2. Atkins, Peter, and de Paula, Julio (2001). Physical Chemistry , 7th edition. New York: W.H. Freeman

3. Brown, Theodore L.; LeMay, H. Eugene; Bursten, Bruce E.; and Burdge, Julia R. (2002). Chemistry: The Central Science , 9th edition. Upper Saddle River, NJ: Prentice Hall.

4.  Properties of Solutions 2019 <https://chem.libretexts.org/Bookshelves/Introductory_Chemistry/Book%3A_The_Basics_of_GOB_Chemistry_(Ball_et_al.)/09%3A_Solutions/9.4%3A_Properties_of_Solutions> Consultado : 31 de agosto del 2019